БІОЛОГІЧНА РОЛЬ АКТИВНИХ ФОРМ КИСНЮ В МІТОХОНДРІЯХ
DOI:
https://doi.org/10.24061/1727-0847.22.2.2023.24Ключові слова:
окислювальний стрес; активні форми кисню; антиоксидантна система; мітохондріїАнотація
Стаття присвячена джерелам утворення вільних радикалів у мітохондріях та специфіці мітохондріальних антиоксидантних ензимів. Останні наукові дослідження підтверджують, що окислювальний стрес є причиною багатьох захворювань, зокрема, серцево- судинних, нейродегенеративних, захворювань нирок та печінки, запальних процесів, ракових новоутворень, розвитку цукрового діабету.
Мітохондрії, як основні виробники АТФ, і водночас – генератори активних форм кисню (АФК), відіграють вирішальну роль у клітинному метаболізмі. Вони є важливою мішенню окисного пошкодження, яке може призвести до загибелі і мітохондрій, і клітини, оскільки пошкоджені мітохондрії продукуватимуть все більше АФК. Утворені вільні радикали можуть активовувати окислювально- відновні ензими, які беруть участь у захисних сигнальних шляхах, та безпосередньо впливати на життєздатність клітин.
Проте мітохондріальна система містить антиоксидантні ензими і неферментативні компоненти з антиоксидантними властивостями, які допомагають контролювати баланс у оксидант- антиоксидантній системі організму. Окрім того, пошкодження мітохондрій і підвищений рівень вільних радикалів може бути одним із важливих біомаркерів для моніторингу прогресування різних захворювань.
Посилання
Zhang B, Pan C, Feng C, Yan C, Yu Y, Chen Z, et al. Role of mitochondrial reactive oxygen species in homeostasis regulation. Redox Rep. 2022 Dec;27(1):45-52. doi: 10.1080/13510002.2022.2046423.
Mailloux RJ. An Update on Mitochondrial Reactive Oxygen Species Production. Antioxidants (Basel). 2020;9(6):472. doi: 10.3390/antiox9060472.
Gerdes HJ, Yang M, Heisner JS, Camara AKS, Stowe DF. Modulation of peroxynitrite produced via mitochondrial nitric oxide synthesis during Ca2+ and succinate-i nduced oxidative stress in cardiac isolated mitochondria. Biochim Biophys Acta Bioenerg. 2020;1861(12):148290. doi: 10.1016/j.bbabio.2020.148290.
Islam MN, Rauf A, Fahad FI, Emran TB, Mitra S, Olatunde A, et al. Superoxide dismutase: an updated review on its health benefi ts and industrial applications. Crit Rev Food Sci Nutr. 2022;62(26):7282-300. doi: 10.1080/10408398.2021.1913400.
Gyu Choi T, Soo Kim S. Physiological Functions of Mitochondrial Reactive Oxygen Species [Internet]. Free Radical Medicine and Biology. IntechOpen; 2020. Available from: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.88386.
Rodrнguez- Nuevo A, Torres- Sanchez A, Duran JM, De Guirior C, Martнnez- Zamora MA, Bцke E. Oocytes maintain ROS-free mitochondrial metabolism by suppressing complex I. Nature. 2022;607(7920):756-61. doi: 10.1038/s41586-022-04979-5.
Andrйs CMC, Pйrez de la Lastra JM, Juan CA, Plou FJ, Pйrez- Lebeсa E. Chemistry of Hydrogen Peroxide Formation and Elimination in Mammalian Cells, and Its Role in Various Pathologies. Stresses. 2022;2(3):256-74. doi:10.3390/stresses2030019.
Chazelas P, Steichen C, Favreau F, Trouillas P, Hannaert P, Thuillier R, et al. Oxidative Stress Evaluation in Ischemia Reperfusion Models: Characteristics, Limits and Perspectives. Int J Mol Sci. 2021;22(5):2366. doi: 10.3390/ijms22052366.
Sies H. Hydrogen peroxide as a central redox signaling molecule in physiological oxidative stress: Oxidative eustress. Redox Biol. 2017;11:613-9. doi: 10.1016/j.redox.2016.12.035.
Hyslop PA, Chaney MO. Mechanism of GAPDH Redox Signaling by H2O2 Activation of a Two- Cysteine Switch. Int J Mol Sci. 2022;23(9):4604. doi: 10.3390/ijms23094604.
Zou L, Linck V, Zhai YJ, Galarza- Paez L, Li L, Yue Q, et al. Knockout of mitochondrial voltage- dependent anion channel type 3 increases reactive oxygen species (ROS) levels and alters renal sodium transport. J Biol Chem. 2018;293(5):1666-75. doi: 10.1074/jbc.M117.798645.
Kuo CL, Chou HY, Chiu YC, Cheng AN, Fan CC, Chang YN, et al. Mitochondrial oxidative stress by Lon- PYCR1 maintains an immunosuppressive tumor microenvironment that promotes cancer progression and metastasis. Cancer Lett. 2020;474:138-50. doi: 10.1016/j.canlet.2020.01.019.
Cadenas S. Mitochondrial uncoupling, ROS generation and cardioprotection. Biochim Biophys Acta Bioenerg. 2018;1859(9):940-50. doi: 10.1016/j.bbabio.2018.05.019.
Zhou J, Li A, Li X, Yi J. Dysregulated mitochondrial Ca2+ and ROS signaling in skeletal muscle of ALS mouse model. Arch Biochem Biophys. 2019;663:249-58. doi: 10.1016/j.abb.2019.01.024.
Jadiya P, Kolmetzky DW, Tomar D, Di Meco A, Lombardi AA, Lambert JP, et al. Impaired mitochondrial calcium effl ux contributes to disease progression in models of Alzheimer’s disease. Nat Commun. 2019;10(1):3885. doi: 10.1038/s41467-019-11813-6.
Marchi S, Guilbaud E, Tait SWG, Yamazaki T, Galluzzi L. Mitochondrial control of infl ammation. Nat Rev Immunol. 2023;23(3):159-73. doi: 10.1038/s41577-022-00760-x.
Dontaine J, Bouali A, Daussin F, Bultot L, Vertommen D, Martin M, et al. The intra- mitochondrial O-GlcNAcylation system rapidly modulates OXPHOS function and ROS release in the heart. Commun Biol. 2022;5(1):349. doi: 10.1038/s42003-022-03282-3.
Cheng G, Zielonka M, Dranka B, Kumar SN, Myers CR, Bennett B, et al. Detection of mitochondria- generated reactive oxygen species in cells using multiple probes and methods: Potentials, pitfalls, and the future. J Biol Chem. 2018;293(26):10363-80. doi: 10.1074/jbc.RA118.003044.
Kalyanaraman B, Cheng G, Hardy M, Ouari O, Bennett B, Zielonka J. Teaching the basics of reactive oxygen species and their relevance to cancer biology: Mitochondrial reactive oxygen species detection, redox signaling, and targeted therapies. Redox Biol. 2018;15:347-62. doi: 10.1016/j.redox.2017.12.012.
Idelchik MDPS, Begley U, Begley TJ, Melendez JA. Mitochondrial ROS control of cancer. Semin Cancer Biol. 2017;47:57-66. doi: 10.1016/j.semcancer.2017.04.005.
Tan EP, McGreal SR, Graw S, Tessman R, Koppel SJ, Dhakal P, et al. Sustained O-GlcNAcylation reprograms mitochondrial function to regulate energy metabolism. J Biol Chem. 2017;292(36):14940-62. doi: 10.1074/jbc.M117.797944.
Bernardi P, Carraro M, Lippe G. The mitochondrial permeability transition: Recent progress and open questions. FEBS J. 2022;289(22):7051-74. doi: 10.1111/febs.16254.
Smith EF, Shaw PJ, De Vos KJ. The role of mitochondria in amyotrophic lateral sclerosis. Neurosci Lett. 2019;710:132933. doi: 10.1016/j.neulet.2017.06.052.
Angelova PR, Esteras N, Abramov AY. Mitochondria and lipid peroxidation in the mechanism of neurodegeneration: Finding ways for prevention. Med Res Rev. 2021;41(2):770-84. doi: 10.1002/med.
Ulgherait M, Chen A, McAllister SF, Kim HX, Delventhal R, Wayne CR, et al. Circadian regulation of mitochondrial uncoupling and lifespan. Nat Commun. 2020;11(1):1927. doi: 10.1038/s41467-020-15617-x.
Otera H, Ishihara N, Mihara K. New insights into the function and regulation of mitochondrial fi ssion. Biochim Biophys Acta. 2013;1833(5):1256-68. doi: 10.1016/j.bbamcr.2013.02.002.
Cui Y, Pan M, Ma J, Song X, Cao W, Zhang P. Recent progress in the use of mitochondrial membrane permeability transition pore in mitochondrial dysfunction- related disease therapies. Mol Cell Biochem. 2021;476(1):493-506. doi: 10.1007/s11010-020-03926-0.
Zhunina OA, Yabbarov NG, Grechko AV, Starodubova AV, Ivanova E, Nikiforov NG, et al. The Role of Mitochondrial Dysfunction in Vascular Disease, Tumorigenesis, and Diabetes. Front Mol Biosci. 2021;8:671908. doi: 10.3389/fmolb.2021.671908.
Gnaiger E. Mitochondrial pathways and respiratory control. An introduction to OXPHOS analysis. Bioenerg Commun. 2020;2. doi:10.26124/bec:2020-0002.
Mori K, Uchida T, Yoshie T, Mizote Y, Ishikawa F, Katsuyama M, et al. A mitochondrial ROS pathway controls matrix metalloproteinase 9 levels and invasive properties in RAS-activated cancer cells. FEBS J. 2019;286(3):459-78. doi: 10.1111/febs.14671.
Hadrava Vanova K, Kraus M, Neuzil J, Rohlena J. Mitochondrial complex II and reactive oxygen species in disease and therapy. Redox Rep. 2020;25(1):26-32. doi: 10.1080/13510002.2020.1752002.
Dalla Pozza E, Dando I, Pacchiana R, Liboi E, Scupoli MT, Donadelli M, et al. Regulation of succinate dehydrogenase and role of succinate in cancer. Semin Cell Dev Biol. 2020;98:4-14. doi: 10.1016/j.semcdb.2019.04.013.
Li J, Liang N, Long X, Zhao J, Yang J, Du X. et al. SDHC-related defi ciency of SDH complex activity promotes growth and metastasis of hepatocellular carcinoma via ROS/NFκB signaling. Cancer Lett. 2019;461:44-55. doi: 10.1016/j.canlet.2019.07.001.
Ngo DTM, Sverdlov AL, Karki S, Macartney- Coxson D, Stubbs RS, Farb MG, et al. Oxidative modifi cations of mitochondrial complex II are associated with insulin resistance of visceral fat in obesity. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2019;316(2):E168-E177. doi: 10.1152/ajpendo.00227.2018.
Sadler JC, Currin A, Kell DB. Ultra-high throughput functional enrichment of large monoamine oxidase (MAO-N) libraries by fl uorescence activated cell sorting. Analyst. 2018;143(19):4747-55. doi: 10.1039/c8an00851e.
Bock FJ, Tait SWG. Mitochondria as multifaceted regulators of cell death. Nat Rev Mol Cell Biol. 2020;21(2):85-100. doi: 10.1038/s41580-019-0173-8.
Cheung EC, Vousden KH. The role of ROS in tumour development and progression. Nat Rev Cancer. 2022;22:280-97. doi: 10.1038/s41568-021-00435-0.
Winterbourn CC. Hydrogen peroxide reactivity and specifi city in thiol- based cell signalling. Biochem. Soc. Trans. 2020;48:745-54.
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
ВІДКРИТИЙ ДОСТУП
а) Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
б) Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
в) Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
