DOI: https://doi.org/10.24061/173579

СУЧАСНИЙ ПОГЛЯД НА МОЛЕКУЛЯРНО-ГЕНЕТИЧНІ МЕХАНІЗМИ МІЖКЛІТИННОЇ ВЗАЄМОДІЇ У ПРОЦЕСІ КІСТКОВОГО РЕМОДЕЛЮВАННЯ

O. M. Slobodyan, L. P. Lavriv, L. Ya. Lopushnyak, A. V. Bambulyak, O. M. Boychuk

Анотація


Кістки не є інертними структурами всередині людського тіла; вони динамічно та з високою пластичністю реагують на екзо- та ендогенні чинники зміною свого складу, структури, характеристик міцності тощо. Цей процес скелетних змін, відомий як ремоделювання кістки, забезпечує структурну цілісність кісткової системи та метаболічно сприяє балансу кальцію і фосфору; ремоделювання спричиняє резорбцію старої або пошкодженої кістки з подальшим формуванням нового кісткового матеріалу. Кісткові морфогенетичні білки (BMP, bone morphogenetic protein) – це група морфогенетичних сигнальних факторів росту (також відомі як цитокіни), спочатку були описані як молекули, що стимулюють формування ендохондріальной кісткової тканини. Остеопротегерин (оsteoprotegerin, OPG) – представник суперродини розчинних рецепторів до фактора некрозу пухлин-α (ФНП-α) та відноситься до секреторних низькомолекулярних глікопротеїнів, трансмембранні рецептори до яких розташовані на поверхні остеобластів, імунних клітинах і попередниках остеокластів. Трансформуючий фактор росту-b1 (TGFβ1) – представник цитокінів білкової природи, який виділяється у міжклітинний матрикс клітинами кісткової тканини, а також макрофагами, та контролює життєвий цикл клітин остеоїдного ряду, а саме – їх проліферацію, клітинне диференціювання та функціональну активність. Склеростін (СКС) виробляється тільки остеоцитами, мінералізованими гіпертрофованими хондроцитами і цементоцитами (дентальними клітинами); СКС є компонентом родини глікопротеїнів DAN (differential screening-selected gene aberrant in neuroblastoma – диференційовані скринінг-селективні аберантні гени нейробластоми).

Ключові слова


кістка; будова; ремоделювання; білки

Повний текст:

PDF

Посилання


Pykalyuk VS, Kutya SA, Luzin VI, Mostovoi SO, Shaimardanova LR, Shevchuk TYa. Reheneratsiia skeletu. Rol' systemy krovi y okremykh faktoriv yii perebihu [Skeletal regeneration. The role of the blood system and the individual factors of its course]. Simferopol': ARIAL; 2011. 248 p. (in Ukrainian).

Crockett JC, Rogers MJ, Coxon FP. Bone remodeling at a glance. J Cell Sci. 2011;124(Pt 7):991-8. doi: 10.1242/jcs.063032

Brusco AT, Gaiko GV. Sovremennye predstavleniya o stadiyakh reparativnoy regeneratsii kostnoy tkani pri perelomakh [Modern concepts of stages of bone tissue fractures reparative regeneration]. Visnyk ortopedii, travmatolohii ta protezuvannia. 2014;2:5-8. (in Russian).

Yakimiuk DI, Kryvets`kyi VV, Banul BYu, Kryvets`kyi IV. Suchasni uiavlennia pro rist, rozvytok ta formoutvorennia kistkovoho skeleta liudyny [Modern views on the growth, development and morphogenesis of the human skeleton]. Bukovinian Medical Herald. 2013;17(2):181-5. (in Ukrainian).

Chen H., Senda T, Kubo K.Y. The osteocyte plays multiple roles in bone remodeling and mineral homeostasis. Med Mol Morphol. 2015;48(2):61-8. doi: 10.1007/s00795-015-0099-y

Biswas S, Li P, Wu H, Shafiquzzaman Md, Murakami S, Schneider MH, et al. BMPRIA is required for osteogenic differentiation and RANKL expression in adult bone marrow mesenchymal stromal cells. Sci Rep [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 28];8(1):8475. Available from: https://www.nature.com/articles/s41598-018-26820-8 doi: 10.1038/s41598-018-26820-8

Chen G, Deng C, Li YP. TGF-ß and BMP signaling in osteoblast differentiation and bone formation. Int J Biol Sci. 2012;8(2):272-88. doi: 10.7150/ijbs.2929

Kempen DH, Creemers LB, Alblas J, Lu L, Verbout AJ, Yaszemski MJ, et al. Growth factor interaction in bone regeneration. Tissue Eng Part B Rev. 2010;16(6):551-66. doi: 10.1089/ten.teb.2010.0176

Berezin АYe, Kremser АА. Osteoprotegerin kak potentsial'nyy marker vaskulyarnogo remodelirovaniya i serdechno-sosudistogo riska [Osteoprotegrin as a potential marker of vascular remodeling and global cardiovascular risk]. UMJ Heart & Vessels. 2013;1:108-14. (in Russian).

Pikalyuk VS, Mostovoy SO. Sovremennye predstavleniya o biologii i funktsii kostnoy tkani [Modern ideas about the biology and function of bone tissue]. Tavricheskiy Mediko-Biologicheskiy Vestnik. 2006;9(3-1):186-95. (in Russian).

Crane JL, Cao X. Bone marrow mesenchymal stem cells and TGF-β signaling in bone remodeling. J Clin Invest. 2014;124(2):466-72. doi: 10.1172/JCI70050

Dydykina IS, Vetkova ES. Cklerostin i ego rol' v regulyatsii metabolizma kostnoy tkani [Sclerostin and its role in the regulation of bone metabolism]. Rheumatology Science and Practice. 2013;51(3):296–301. doi: https://doi.org/10.14412/1995-4484-2013-1505 (in Russian).

Compton JT, Lee FY. A review of osteocyte function and the emerging importance of sclerostin. J Bone Joint Surg Am. 2014;96(19):659-68.

van Bezooijen RL, Bronckers AL, Gortzak RA, Hogendoorn PC, van der Wee-Pals L, Balemans W, et al. Sclerostin in mineralized matrices and van Buchem disease. J Dent Res. 2009;88(6):569-74. doi: 10.1177/0022034509338340

van Bezooijen RL, Svensson JP, Eefting D, Visser A, van der Horst G, Karperien M, et al. Wnt but not BMP signaling is involved in the inhibitory action of sclerostin on BMP-stimulated bone formation. J Bone Miner Res. 2007;22(1):19-28. doi: 10.1359/jbmr.061002

Wein MN, Kronenberg HM. Regulation of Bone Remodeling by Parathyroid Hormone. Cold Spring Harb Perspect Med [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 19];8(8):piia031237. Available from: http://perspectivesinmedicine.cshlp.org/content/8/8/a031237.long doi: 10.1101/cshperspect.a031237

Mirza FS, Padhi ID, Raisz LG, Lorenzo JA. Serum sclerostin levels negatively correlate with parathyroid hormone levels and free estrogen index in postmenopausal women. J Clin Endocrinol Metab. 2010;95(4):1991–7. doi: 10.1210/jc.2009-2283

Aspenberg P, Genant HK, Johansson T, Nino A, See K, Krohn K, et al. Teriparatide for acceleration of fracture repair in humans: a prospective, randomized, double-blind study of 102 postmenopausal women with distal radial fractures per aspenberg. J Bone Miner Res. 2010;25(2):404–14. doi: 10.1359/jbmr.090731

Mödder UI, Clowes JA, Hoey K, Peterson JM, McCready L, Oursler MJ, et al. Regulation of circulating sclerostin levels by sex steroids in women and in men. J Bone and Miner Res. 2011;26(1):27–34. doi: 10.1002/jbmr.128

Saag KG, Shane E, Boonen S, Marín F, Donley DW, Taylor KA, et al. Teriparatide or alendronate in glucocorticoid-induced osteoporosis. N Engl J Med. 2007;357(20):2028–39. doi: 10.1056/NEJMoa071408

Gaudio A, Pennisi P, Bratengeier C, Torrisi V, Lindner B, Mangiafico RA, et al. Increased sclerostin serum levels associated with bone formation and resorption markers in patients with immobilization-induced bone loss. J Clin Endocrinol Metab. 2010; 95(5):2248–53. doi: 10.1210/jc.2010-0067

Hota PK, Buck М. Plexin structures are coming: opportunities for multilevel investigations of semaphorin guidance receptors, their cell signaling mechanisms, and functions. Cell Mol Life Sci. 2012;69(22):3765–805. doi: 10.1007/s00018-012-1019-0

Bellon A, Luchino J, Haigh K, Rougon G, Haigh J, Chauvet S, et al. VEGFR2 (KDR/Flk1) signaling mediates axon growth in response to semaphorin 3E in the developing brain. Neuron. 2010;66(2):205–19. doi: 10.1016/j.neuron.2010.04.006

Koch S, Tugues S, Li X, Gualandi L, Claesson-Welsh L. Signal transduction by vascular endothelial growth factor receptors. Biochem J. 2011;437(2):169-83. doi: 10.1042/BJ20110301

Ding JB, Oh WJ, Sabatini BL, Gu C. Semaphorin 3E-Plexin-D1 signaling controls pathway-specific synapse formation in the striatum. Nat Neurosci. 2011;15(2):215-23. doi: 10.1038/nn.3003

Yang Y, Buhamrah А, Schneider A, Lin YL, Zhou H, Bugshan A, et al. Semaphorin 4D Promotes Skeletal Metastasis in Breast Cancer. PLoS One [Internet]. 2016[cited 2018 Oct 17];11(2):e0150151. Available from: https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0150151 doi: 10.1371/journal.pone.0150151

Negishi-Koga T, Shinohara M, Komatsu N, Bito H, Kodama T, Friedel RH, et al. Suppression of bone formation by osteoclastic expression of semaphorin 4D. Nat Med. 2011;17(11):1473–80. doi: 10.1038/nm.2489

Basile JR, Castilho RM, Williams VP, Gutkind JS. Semaphorin 4D provides a link between axon guidance processes and tumor-induced angiogenesis. Proc Natl Acad Sci U S A. 2006;103(24):9017–22. doi: 10.1073/pnas.0508825103

Kenkre JS, Bassett J. The bone remodelling cycle. Ann Clin Biochem. 2018;55(3):308-27. doi: 10.1177/0004563218759371

Hoffmeyer K, Raggioli A, Rudloff S, Anton R, Hierholzer A, Del Valle I, et al. Wnt/β-Catenin Signaling Regulates Telomerase in Stem Cells and Cancer Cells. Science. 2012;336(6088):1549–54. doi: 10.1126/science.1218370

Goodrich LV, Strutt D. Principles of planar polarity in animal development. Development. 2011;138(10):1877-92. doi: 10.1242/dev.054080

Janda CY, Waghray D, Levin AM, Thomas C, Garcia KC. Structural basis of Wnt recognition by Frizzled. Science. 2012;337(6090):59-64. doi: 10.1126/science.1222879

Li VS, Nіg SS, Boersema PJ, Low TY, Karthaus WR, Gerlach JP, et al. Wnt signaling through inhibition of β-catenin degradation in an intact Axin1 complex. Cell. 2012;149(6):1245-56. doi: 10.1016/j.cell.2012.05.002

Chen HJ, Hsu LS, Shia YT, Lin MW, Lin CM. The β-catenin/TCF complex as a novel target of resveratrol in the Wnt/β-catenin signaling pathway. Biochem Pharmacol. 2012;84(9):1143-53. doi: 10.1016/j.bcp.2012.08.011

Niehrs C, Acebron SP. Mitotic and mitogenic Wnt signalling. EMBO J. 2012;31(12):2705-13. doi: 10.1038/emboj.2012.124

Koh JM. Osteoclast-derived SLIT3 is a coupling factor linking bone resorption to bone formation. BMB Rep [Internet]. 2018[cited 2018 Oct 17];51(6):263-4. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6033072/pdf/bmb-51-263.pdf

Niedźwiedzki T, Filipowska J. Bone remodeling in the context of cellular and systemic regulation: the role of osteocytes and the nervous system. J Mol Endocrinol [Internet]. 2015[cited 2018 Sep 19];55(2):R23-36. Available from: https://jme.bioscientifica.com/view/journals/jme/55/2/R23.xml doi: 10.1530/JME-15-0067

Nozawa S, Inubushi T, Irie F, Takigami I, Matsumoto K, Shimizu K, et al. Osteoblastic heparan sulfate regulates osteoprotegerin function and bone mass. J CI Insight [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 28];3(3):pii:89624. Available from: https://insight.jci.org/articles/view/89624 doi: 10.1172/jci.insight.89624

Duchamp de Lageneste O, Julien A, Abou-Khalil R, Frangi G, Carvalho C, Cagnard N, еt al. Periosteum contains skeletal stem cells with high bone regenerative potential controlled by Periostin. Nat Commun [Internet]. 2018[cited 2018 Oct 17];9(1):773. Available from: https://www.nature.com/articles/s41467-018-03124-z.pdf doi: 10.1038/s41467-018-03124-z

Mo S, Hua Y. Cystathionine gamma lyase-H2S contributes to osteoclastogenesis during bone remodelinginduced by mechanical loading. Biochem Biophys Res Commun. 2018;501(2):471-7. doi: 10.1016/j.bbrc.2018.05.015

Blaschke M, Koepp R, Cortis J, Komrakova M, Schieker M, Hempel U, et al. IL-6, IL-1β, and TNF-α only in combination influence the osteoporotic phenotype in Crohn's patients via bone formation and bone resorption. Adv Clin Exp Med. 2018;27(1):45-56. doi: 10.17219/acem/67561

Zhai N, Lu Y, Wang Y, Ren X, Han J. Circular RNAs and hereditary bone diseases. Intractable Rare Dis Res. 2018;7(1):1-6. doi: 10.5582/irdr.2018.01013

Liu M, Sun Y, Zhang Q. Emerging Role of Extracellular Vesicles in Bone Remodeling. J Dent Res. 2018;97(8):859-68. doi: 10.1177/0022034518764411

Wang Y, Jia L, Zheng Y, Li W. Bone Remodeling Induced by Mechanical Forces is Regulated by miRNAs. Biosci Rep [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 28];38(4):pii:BSR20180448. Available from: http://www.bioscirep.org/content/ppbioscirep/38/4/BSR20180448.full.pdf doi: 10.1042/BSR20180448


Пристатейна бібліографія ГОСТ


1. Пикалюк ВС, Кутя СА, Лузін ВІ, Мостовой СО, Шаймарданова ЛР,  Шевчук ТЯ. Регенерація скелету. Роль системи крові й окремих факторів її перебігу. Сімферополь: АРІАЛ; 2011. 248 с.

2. Crockett JC, Rogers MJ, Coxon FP. Bone remodeling at a glance. J Cell Sci. 2011;124(Pt 7):991-8. doi: 10.1242/jcs.063032

3. Бруско АТ, Гайко ГВ. Современные представления о стадиях репаративной регенерации костной ткани при переломах. Вісник ортопедії, травматології та протезування. 2014;2:5-8.

4. Яким’юк ДІ, Кривецький ВВ, Банул БЮ, Кривецький ІВ. Сучасні уявлення про ріст, розвиток та формоутворення кісткового скелета людини. Буковинський медичний вісник. 2013;17(2):181-5.

5. Chen H., Senda T, Kubo K.Y. The osteocyte plays multiple roles in bone remodeling and mineral homeostasis. Med Mol Morphol. 2015;48(2):61-8. doi: 10.1007/s00795-015-0099-y

6. Biswas S, Li P, Wu H, Shafiquzzaman Md, Murakami S, Schneider MH, et al. BMPRIA is required for osteogenic differentiation and RANKL expression in adult bone marrow mesenchymal stromal cells. Sci Rep [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 28];8(1):8475. Available from: https://www.nature.com/articles/s41598-018-26820-8 doi: 10.1038/s41598-018-26820-8

7. Chen G, Deng C, Li YP. TGF-ß and BMP signaling in osteoblast differentiation and bone formation. Int J Biol Sci. 2012;8(2):272-88. doi: 10.7150/ijbs.2929

8. Kempen DH, Creemers LB, Alblas J, Lu L, Verbout AJ, Yaszemski MJ, et al. Growth factor interaction in bone regeneration. Tissue Eng Part B Rev. 2010;16(6):551-66. doi: 10.1089/ten.teb.2010.0176

9. Березин АЕ, Кремзер АА. Остеопротегерин как потенциальный маркер васкулярного ремоделирования и сердечно-сосудистого риска. Серце і судини. 2013;1:108-14.

10. Пикалюк ВС, Мостовой СО. Современные представления о биологии и функции костной ткани. Таврический медико-биологический вестник. 2006;9(3-1):186-95.

11. Crane JL, Cao X. Bone marrow mesenchymal stem cells and TGF-β signaling in bone remodeling. J Clin Invest. 2014;124(2):466-72. doi: 10.1172/JCI70050

12. Дыдыкина ИС, Веткова ЕС. Cклеростин и его роль в регуляции метаболизма костной ткани. Научно-практическая ревматология. 2013;51(3):296–301. doi: https://doi.org/10.14412/1995-4484-2013-1505

13. Compton JT, Lee FY. A review of osteocyte function and the emerging importance of sclerostin. J Bone Joint Surg Am. 2014;96(19):659–68.

14. van Bezooijen RL, Bronckers AL, Gortzak RA, Hogendoorn PC, van der Wee-Pals L, Balemans W, et al. Sclerostin in mineralized matrices and van Buchem disease. J Dent Res. 2009;88(6):569–74. doi: 10.1177/0022034509338340

15. van Bezooijen RL, Svensson JP, Eefting D, Visser A, van der Horst G, Karperien M, et al. Wnt but not BMP signaling is involved in the inhibitory action of sclerostin on BMP-stimulated bone formation. J Bone Miner Res. 2007;22(1):19–28. doi: 10.1359/jbmr.061002

16. Wein MN, Kronenberg HM. Regulation of Bone Remodeling by Parathyroid Hormone. Cold Spring Harb Perspect Med [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 19];8(8):piia031237. Available from: http://perspectivesinmedicine.cshlp.org/content/8/8/a031237.long doi: 10.1101/cshperspect.a031237

17. Mirza FS, Padhi ID, Raisz LG, Lorenzo JA. Serum sclerostin levels negatively correlate with parathyroid hormone levels and free estrogen index in postmenopausal women. J Clin Endocrinol Metab. 2010;95(4):1991–7. doi: 10.1210/jc.2009-2283

18. Aspenberg P, Genant HK, Johansson T, Nino A, See K, Krohn K, et al. Teriparatide for acceleration of fracture repair in humans: a prospective, randomized, double-blind study of 102 postmenopausal women with distal radial fractures per aspenberg. J Bone Miner Res. 2010;25(2):404–14. doi: 10.1359/jbmr.090731

19. Mödder UI, Clowes JA, Hoey K, Peterson JM, McCready L, Oursler MJ, et al. Regulation of circulating sclerostin levels by sex steroids in women and in men. J Bone and Miner Res. 2011;26(1):27–34. doi: 10.1002/jbmr.128

20. Saag KG, Shane E, Boonen S, Marín F, Donley DW, Taylor KA, et al. Teriparatide or alendronate in glucocorticoid-induced osteoporosis. N Engl J Med. 2007;357(20):2028–39. doi: 10.1056/NEJMoa071408

21. Gaudio A, Pennisi P, Bratengeier C, Torrisi V, Lindner B, Mangiafico RA, et al. Increased sclerostin serum levels associated with bone formation and resorption markers in patients with immobilization-induced bone loss. J Clin Endocrinol Metab. 2010; 95(5):2248–53. doi: 10.1210/jc.2010-0067

22. Hota PK, Buck М. Plexin structures are coming: opportunities for multilevel investigations of semaphorin guidance receptors, their cell signaling mechanisms, and functions. Cell Mol Life Sci. 2012;69(22):3765–805. doi: 10.1007/s00018-012-1019-0

23. Bellon A, Luchino J, Haigh K, Rougon G, Haigh J, Chauvet S, et al. VEGFR2 (KDR/Flk1) signaling mediates axon growth in response to semaphorin 3E in the developing brain. Neuron.  2010;66(2):205–19. doi: 10.1016/j.neuron.2010.04.006

24. Koch S, Tugues S, Li X, Gualandi L, Claesson-Welsh L. Signal transduction by vascular endothelial growth factor receptors. Biochem J. 2011;437(2):169–83. doi: 10.1042/BJ20110301

25. Ding JB, Oh WJ, Sabatini BL, Gu C. Semaphorin 3E-Plexin-D1 signaling controls pathway-specific synapse formation in the striatum. Nat Neurosci. 2011;15(2):215-23. doi: 10.1038/nn.3003

26. Yang Y, Buhamrah А, Schneider A, Lin YL, Zhou H, Bugshan A, et al. Semaphorin 4D Promotes Skeletal Metastasis in Breast Cancer. PLoS One [Internet]. 2016[cited 2018 Oct 17];11(2):e0150151. Available from: https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0150151 doi: 10.1371/journal.pone.0150151

27. Negishi-Koga T, Shinohara M, Komatsu N, Bito H, Kodama T, Friedel RH, et al. Suppression of bone formation by osteoclastic expression of semaphorin 4D. Nat Med. 2011;17(11):1473–80. doi: 10.1038/nm.2489

28. Basile JR, Castilho RM, Williams VP, Gutkind JS. Semaphorin 4D provides a link between axon guidance processes and tumor-induced angiogenesis. Proc Natl Acad Sci U S A. 2006;103(24):9017–22. doi: 10.1073/pnas.0508825103

29. Kenkre JS, Bassett J. The bone remodelling cycle. Ann Clin Biochem. 2018;55(3):308-27. doi: 10.1177/0004563218759371

30. Hoffmeyer K, Raggioli A, Rudloff S, Anton R, Hierholzer A, Del Valle I, et al. Wnt/β-Catenin Signaling Regulates Telomerase in Stem Cells and Cancer Cells. Science. 2012;336(6088):1549–54. doi: 10.1126/science.1218370

31. Goodrich LV, Strutt D. Principles of planar polarity in animal development. Development. 2011;138(10):1877–92. doi: 10.1242/dev.054080

32. Janda CY, Waghray D, Levin AM, Thomas C, Garcia KC. Structural basis of Wnt recognition by Frizzled. Science. 2012;337(6090):59–64. doi: 10.1126/science.1222879

33. Li VS, Nіg SS, Boersema PJ, Low TY, Karthaus WR, Gerlach JP, et al. Wnt signaling through inhibition of β-catenin degradation in an intact Axin1 complex. Cell. 2012;149(6):1245–56. doi: 10.1016/j.cell.2012.05.002

34. Chen HJ, Hsu LS, Shia YT, Lin MW, Lin CM. The β-catenin/TCF complex as a novel target of resveratrol in the Wnt/β-catenin signaling pathway. Biochem Pharmacol. 2012;84(9):1143–53. doi: 10.1016/j.bcp.2012.08.011

35. Niehrs C, Acebron SP. Mitotic and mitogenic Wnt signalling. EMBO J. 2012;31(12):2705–13. doi: 10.1038/emboj.2012.124

36. Koh JM. Osteoclast-derived SLIT3 is a coupling factor linking bone resorption to bone formation. BMB Rep [Internet]. 2018[cited 2018 Oct 17];51(6):263-4. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6033072/pdf/bmb-51-263.pdf

37. Niedźwiedzki T, Filipowska J. Bone remodeling in the context of cellular and systemic regulation: the role of osteocytes and the nervous system. J Mol Endocrinol [Internet]. 2015[cited 2018 Sep 19];55(2):R23-36. Available from:  https://jme.bioscientifica.com/view/journals/jme/55/2/R23.xml doi: 10.1530/JME-15-0067

38. Nozawa S, Inubushi T, Irie F, Takigami I, Matsumoto K, Shimizu K, et al. Osteoblastic heparan sulfate regulates osteoprotegerin function and bone mass. J CI Insight [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 28];3(3):pii:89624. Available from: https://insight.jci.org/articles/view/89624 doi: 10.1172/jci.insight.89624

39. Duchamp de Lageneste O, Julien A, Abou-Khalil R, Frangi G, Carvalho C, Cagnard N, еt al. Periosteum contains skeletal stem cells with high bone regenerative potential controlled by Periostin. Nat Commun [Internet]. 2018[cited 2018 Oct 17];9(1):773. Available from: https://www.nature.com/articles/s41467-018-03124-z.pdf  doi: 10.1038/s41467-018-03124-z

40. Mo S, Hua Y. Cystathionine gamma lyase-H2S contributes to osteoclastogenesis during bone remodelinginduced by mechanical loading. Biochem Biophys Res Commun. 2018;501(2):471-7. doi: 10.1016/j.bbrc.2018.05.015

41. Blaschke M, Koepp R, Cortis J, Komrakova M, Schieker M, Hempel U, et al. IL-6, IL-1β, and TNF-α only in combination influence the osteoporotic phenotype in Crohn's patients via bone formation and bone resorption. Adv Clin Exp Med. 2018;27(1):45-56. doi: 10.17219/acem/67561

42. Zhai N, Lu Y, Wang Y, Ren X, Han J. Circular RNAs and hereditary bone diseases. Intractable Rare Dis Res. 2018;7(1):1-6. doi: 10.5582/irdr.2018.01013

43. Liu M, Sun Y, Zhang Q. Emerging Role of Extracellular Vesicles in Bone Remodeling. J Dent Res. 2018;97(8):859-68. doi: 10.1177/0022034518764411

44. Wang Y, Jia L, Zheng Y, Li W. Bone Remodeling Induced by Mechanical Forces is Regulated by miRNAs. Biosci Rep [Internet]. 2018[cited 2018 Sep 28];38(4):pii:BSR20180448. Available from: http://www.bioscirep.org/content/ppbioscirep/38/4/BSR20180448.full.pdf doi: 10.1042/BSR20180448





Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

ISSN 1727-0847 (Print)
ISSN 1993-5897 (On-line)